Většiny biologických procesů se účastní komplex několika bílkovin, jež společně plní tu nebo jinou funkci. Na základě těchto komplexů často vznikají složité bílkovinné sloučeniny, jako je hemoglobin, který plní v organismu funkci přenosu kyslíku mezi orgány.

Každá molekula hemoglobinu je složitý bílkovinný komplex ze čtyř podjednotek. Přitom samotné bílkoviny těchto podjednotek se mezi sebou nikdy nekříží, nespojují se. Jak se podařilo spojení hned čtyř, bylo pro biology dlouho záhadou.

Američtí biologové z Texaské univerzity A&M, Univerzity Nebrasky-Lincolna a Medicínského střediska Chicagské univerzity vyvinuli spolu s kolegy z Oxfordské univerzity retrospektivní způsob rekonstrukce bílkovinných posloupností, s jejichž pomocí objevili „chybějící článek“, díky kterému vznikl z prostých předchůdců hemoglobin.

Vědci s podivem zjistili, že stačily pouze dvě mutace bílkovin, ke kterým došlo před přibližně 400 miliony let, aby se objevil čtyř komponentní komplex hemoglobinu s jeho funkcí vázání kyslíku.

„Byli jsme překvapeni, když jsme zjistili, že tento jednoduchý mechanismus dokáže dodat sloučenině takové složité vlastnosti,“ cituje zpráva pro tisk slova vedoucího výzkumu, profesora Chicagské univerzity Josepha Thorntona. „Svědčí to o tom, že se skoky do složitosti mohou konat náhle, a dokonce náhodně během evoluce a vytvářet nové molekulární objekty, které se nakonec stávají životně potřebnými.“

Evoluce, která stála za hemoglobinem

Hemoglobin se stal první sloučeninou, na jejímž příkladu otestoval Thornton s kolegy nový způsob rekonstrukce evoluce složitých molekul v průběhu biologických dějin.

„Struktura a funkce hemoglobinu jsou prozkoumány víc než kterékoli jiné molekuly,“ vysvětlil volbu objektu výzkumu první autor článku, aspirant katedry ekologie a evoluce Arvind Pillai. „Nic ale nebylo známo o tom, jak během evoluce vznikl. Je to výborný model, protože komponenty hemoglobinu jsou částí velké rodiny bílkovin, ve které ti nejbližší příbuzní netvoří komplexy, ale fungují izolovaně.“

Rozbor atomových struktur prastarých bílkovin ukázal, jak využila evoluce přednosti čtyř komponent komplexu před komplexem ze dvou komponent za účelem zakotvení náhodných mutací na povrchu bílkoviny, jež jí umožnily pevné svázání s jinou bílkovinou, aniž by ji změnila.

Nejpodivuhodnějším výsledkem těchto mutací, míní vědci, bylo možná to, že způsobily kritické změny ve funkcionálu komplexu a umožnily mu svazovat molekuly kyslíku.

Příbuznost hemoglobinu a kyslíku je přitom dost velká, aby ho zachytila v plicích, ale nedostatečná, aby ho zadržela v jiných tkáních. Vysvětluje to unikátní schopnost hemoglobinu roznášet kyslík z plic po celém organismu. Předchůdci hemoglobinu ze dvou komponent příliš pevně vázali kyslík a nemohly účinně vykonávat funkci podobné výměny.